Садржај
Главна разлика
Главна разлика између актина и миозина је у томе што је актински протеин водећи снабдевач контрактилног својства мишићних и осталих ћелија док миозин делује као мотор, хидролизујући аденосин трифосфат (АТП) како би испразнио енергију тако да се миозин филамент помера дуж актиног влакна, иницирајући тако да се две нити клизну једна поред друге.
Ацтин вс. Миосин
И актин и миозин играју физичку и ензимску улогу у контракцији мишића и унутарћелијској покретљивости. Актин је присутан у А и И опсегу док је миозин присутан у А опсегу саркомера. Актин садржи тањи (0,005 мн), али краћи (2 -2,6 мн) филаменте, док миозин садржи дебље (0,01 мн), али дуже (4,5 мн) филаменте. Укрштени мостови не постоје у актину, постоје на глаткој површини, али су попречни мостови присутни у миозину и живе на храпавој површини. Актини су бројнији од миозинских филамената, њих шест окружује сваки миозински филамент, али миозин је мањи у броју него актински филаменти. Актински филамент је слободан на једном крају и спаја се са З-линијом на другом крају, а с друге стране миозин филамент је отворен на оба краја. Актин се састоји од 3 протеина као што су актин, тропомиозин и тропонин, док се миозин састоји од 2 протеина попут миозина и меромиозина. Актино филамент клизне у Х зону при контракцији мишића, али миозин не клизи током контракције мишића.
Упоредни графикон
| Ацтин | Миосин |
| Протеин који формира танке контрактилне нити у мишићним ћелијама | Протеин који формира густе контрактилне нити у мишићним ћелијама |
| Величина филца | |
| Танка (0,005 µм) и кратка (2 - 2,6 µм) нитна | Дебела (0,01 µм) и дуга (4,5 µм) нитна |
| Локација | |
| Присутан у А и И бендовима | Присутан у А сарцомере бендовима. |
| Регулаторни протеини | |
| Тропомиозин и тропонин | Меромиозин |
| Површина | |
| Глатко | Грубо |
| Цросс Бридгес | |
| Укрштени мостови нису присутни | Укрштени су мостови |
| Број | |
| Одлична по броју | Једно миозинско влакно настаје по шест актинских филамената. |
| Клизно | |
| Клизните у Х зону током контракције | Не клизните током контракције |
| Крајеви | |
| Бесплатно на једном крају | Слободна на оба краја |
Шта је Ацтин?
Ацтин говори о протеину који формира танку контрактилну нит у мишићним ћелијама. То је најбогатији протеин у еукариотским ћелијама. Актин невероватно чува протеин. Два облика актина су мономерна и нитаста. У физичким условима, мономер се лако полимеризира да формира филаменте користећи енергију из АТП-а. Полимеризација актинских филамената започиње са оба краја филамента; омјер полимеризације није једнак на сваком крају и резултира инхерентном поларношћу филамента. Однос тропомиозина и тропонина стабилизира актинско влакно. Природа и кретање ћелије зависе од актинских филамената. Централна улога актинских филамената је да формирају активни цитоскелет ћелије. Цитоскелет пружа физичку подршку и повезује ћелију са окружењем. Актински филаменти су укључени у развој филоподије и Ламеллиподије који помажу ћелијску покретљивост. Актински филаменти помажу у транспорту органела до ћелијских кћерки током митозе. Једињење танких филамената у мишићним ћелијама ствара силе, подржавајући контракцију мишића.
Шта је Миосин?
Миозин говори о протеину који формира густе контрактилне нити у мишићним ћелијама. Миозин игра физичку и ензимску улогу у контракцији мишића и унутарћелијској покретљивости. Сви молекули миозина садрже као један или два тешка ланца и много лаких ланаца. У овом протеину могу се идентификовати три домена: глава, врат и реп. Подручје главе је кружно и садржи места везивања актина и АТП-а. Подручје врата садржи α-спирално. Репови садрже скоро тристо молекула миозина из осовине густе нити. Миозин је супер породица протеина који фиксирају актин, хидролизирају АТП и већина их је лоцирана у мишићним ћелијама. Главе миозина ових молекула развијају се према танким нитима попут весла чамца. Репно место садржи места везивања за различите молекуле. Постоји 18 класа миозина. Тринаест различитих врста миозина могу се идентификовати као миозин И, ИИ, ИИИ, ИВ, итд. Миозин који укључује у транспорт везикула. Миозин ИИ је одговоран за контракцију мишића. Стискање мишића описује као теорију клизних филамента. Танки актински филаменти клизе над густим миозинским влакном, стварајући напетост у мишићима. Сваки филамент дебелог миозина окружен је танким актинским влакнима, а сваки танки нит окружен је густим нитима. Бројни од ових снопова филамента чине функционални део мишићне ћелије.
Кључне разлике
- Актин означава протеин који формира танку контрактилну нит у људским мишићима, док се миозин односи на протеин који формира густе контрактилне нити у ћелијама мишића.
- Актин чини танку (0,005 µм), кратку (2 - 2,6 µм) филаменту, али миозин чини густу (0,01 µм), дугу (4,5 µм) нитну.
- Актински филаменти се састоје од тропомиозина и тропонина, док се миозин филаменти састоје од меромиозина.
- Актински филаменти су присутни у А и И опсегу, а миозински филаменти су обрнуто присутни у А сарцомере А.
- Актински филаменти не творе попречне мостове с друге стране миозински филаменти граде попречне мостове.
- Спољашност актинских филамената је глатка, али површина миозинских филамената је храпава.
- Актински филаменти су бројни док се један миозински филамент јавља по шест актинских филамената.
- Актински филаменти су слободни на једном крају док су миозин филаменти слободни на оба краја.
- Актински филаменти клизе у Х зону током контракције, али миозински филаменти не клизију током контракције.
Закључак
Изнад ове расправе закључује се да су актин и миозин две врсте протеина који формирају контрактилне нити у мишићним ћелијама. Актин прави танке и кратке нити док миозин чини густе и дуге нити. И актин и миозин су присутни у еукариотским ћелијама, формирајући цитоскелет и учествовајући у кретању молекула.
