Садржај
- Главна разлика
- Хемоглобин вс. Миоглобин
- Упоредни графикон
- Шта је хемоглобин?
- Врсте
- Шта је миоглобин?
- Кључне разлике
- Закључак
Главна разлика
Главна разлика између хемоглобина и миоглобина је у томе што је хемоглобин глобински протеин који преноси кисеоник у све делове организма док је миоглобин глобински протеин који преноси кисеоник само до мишићних ћелија.
Хемоглобин вс. Миоглобин
Респирација је основни процес живота. Скоро сваки организам за свој опстанак захтева транспорт кисеоника до свих ћелија свог тела. Хемоглобин и миоглобин су два основна протеина глобина у живим организмима који везују кисеоник и преносе их у ћелије. Али, постоје бројне разлике међу њима. Хемоглобин преноси кисеоник из плућа у све делове или ћелије тела на кичмењацима, као и на неке бескраљежњаке, док миоглобин преноси кисеоник само до ћелије мишића. Хемоглобин се састоји од 4 полипептидна ланца док је миоглобин сачињен од једног полипептидног ланца. Хемоглобин се налази у крвотоку, док се миоглобин налази у мишићним ћелијама.
Упоредни графикон
| Хемоглобин | Миоглобин |
| Хемоглобин је глобински протеин који преноси кисеоник из плућа у све делове тела. | Миоглобин је глобински протеин који преноси кисеоник до ћелија мишића. |
| Структура | |
| Има тетрамер структуру. | Има мономерну структуру. |
| Ланац | |
| Састоји се од 4 ланца две различите врсте, тј. Алфа и бета, делта, гама или епсилон (на основу типа различитих врста хемоглобина). | Састоји се од једног полипептидног ланца. |
| Локација | |
| Налази се по целом телу. | Налази се у мишићним ћелијама. |
| Способност везања | |
| Има способност везања са ЦО2, НО, ЦО, О2 и Х + | Има способност да се веже за О2 |
| Број хема | |
| Има четири хемеса, по један у свакој од подјединица | Постоји један хеме у миоглобину |
| Број молекула кисеоника | |
| Четири молекула кисеоника могу се везати за хемоглобин | Појединачни молекул кисеоника везује се за миоглобин |
| Молекуларна тежина | |
| Његова молекуларна тежина је 64 кДа | Њена молекуларна тежина је 16,7 кДа |
| Способност везања са кисеоником | |
| Има низак афинитет да се веже са кисеоником | Миоглобин има висок афинитет да се веже са кисеоником |
| Концентрација у крви | |
| Има високу концентрацију у црвеним крвним ћелијама | Има ниску концентрацију у крви |
| Крива | |
| Приказује кривуљу везања сигмоида | Показује хиперболичку криву |
| Такође познат као | |
| Такође је позната и као Хб | Познат је и као Мб |
| Функција | |
| Хемоглобин веже кисеоник и преноси се у све делове тела крвљу. | Миоглобин преноси кисеоник само у ћелије мишића, што пружа помоћ у време гладовања од кисеоника. |
Шта је хемоглобин?
Хемоглобин је протеин са више подјединица глобин са квартерном структуром и састоји се од четири полипептидна ланца, два α и две β подјединице. Сваки алфа ланац се састоји од 144 остатака, а сваки бета ланац са 146 остатака. Подјединице супротности попут алфа и бета удружују се јаче од сличних подјединица алфа-алфа или бета-бета. То је металопротеин који садржи гвожђе. У хемоглобину је свака од четири подјединице везана за не-протеинску, протетску хеем групу, где се молекул кисеоника веже. Дакле, то значи да хемоглобин може да веже четири молекуле кисеоника са четири хемске групе у сваком ланцу. У дезоксигенираном стању има низак афинитет кисеоника, али када се први молекул кисеоника веже на хемоглобин, долази до промене његове структуре што олакшава везивање других молекула кисеоника. Овај процес се назива алостерична (кроз свемир) интеракција / кооперативност. Хемоглобин се налази у вишку црвених крвних зрнаца и даје им црвену боју. Укључује у транспорт кисеоника и угљен-диоксида до или из свих делова тела. Такође укључује метаболизам еритроцита и одржава пХ у крви.
Врсте
- Хемоглобин А1 (Хб-А1).
- Хемоглобин А2 (Хб-А2).
- Хемоглобин А3 (Хб-А3).
- Ембрионални хемоглобин.
- Гликозилирани хемоглобин.
- Фетални хемоглобин (Хб-А1).
Шта је миоглобин?
Миоглобин је мономерни протеин протеин који има секундарну структуру. Састоји се од једног полинуклеотидног ланца од 153 остатака. Има јединствену групу хемопластика везану за његов појединачни полипептидни ланац. Дакле, један молекул кисеоника може да се на њега веже. Али његова способност везивања је већа од хемоглобина, па он служи као протеин који складишти кисеоник, а који се ослобађа током функционисања мишића. Налази се у мишићним ћелијама и на захтев им обезбеђује кисеоник. Помаже телу у гладујућим условима за кисеоник, посебно у анаеробним условима. Такође регулише телесну температуру. Миоглобин нема ниједну врсту.
Кључне разлике
- Хемоглобин је глобински протеин који преноси кисеоник из плућа у све делове тела, док је миоглобин глобински протеин који преноси кисеоник само до мишићних ћелија.
- Хемоглобин има тетрамерну структуру док је миоглобин мономер у структури.
- Хемоглобин се састоји од 4 полипептидна ланца док је миоглобин сачињен од једног полипептидног ланца.
- Хемоглобин је присутан у црвеним крвним ћелијама док се миоглобин налази у мишићима
- Хемоглобин има четири хемске групе, тако да може да веже четири молекуле кисеоника, али миоглобин има једну хем групу, тако да може да веже један молекул кисеоника, јер је хеем група место везивања кисеоника
- Хемоглобин се може везати за О2, ЦО2, ЦО, НО, БПХ и Х +, док се миоглобин може везати само за О2.
- Хемоглобин има молекулску масу од 64 кДа, док миоглобин има молекулску масу од 16,7 кДа.
- Хемоглобин има низак афинитет да се веже са кисеоником док миоглобин има висок афинитет да се веже са кисеоником.
- Хемоглобин укључује транспорт кисеоника и угљен диоксида до или из свих делова тела, у метаболизму еритроцита и такође одржава пХ крви, док се миоглобин налази у мишићним ћелијама и обезбеђује им кисеоник на захтев. телесна температура.
Закључак
Из горње дискусије закључује се да је хемоглобин тетрамер састављен од четири полинуклеотидна ланца који транспортују кисеоник и угљен диоксид до свих делова тела, док је миоглобин мономер састављен од једног нуклеотидног ланца и преноси кисеоник до мишићних ћелија само на захтев .
